Bioquímica: Aminoácidos, peptídeos e proteínas

AMINOÁCIDOS

Os aminoácidos são de extrema importância para a formação de proteínas. Sua estrutura básica é:

Três dos quatro ligantes do “Carbono alfa” são “fixos”. Isto é, um aminoácido sempre vai possuir um grupamento amina, um ácido carboxílico e um hidrogênio ligado ao carbono. O radical (ou cadeia lateral) varia de aminoácido para aminoácido, ou seja, é específico para cada um.

O “Carbono alfa”, em grande maioria dos casos, é considerado assimétrico por possuir 4 ligantes diferentes, formando um centro quiral. Já, quando o radical é igual a algum componente “fixo” do aminoácido, ele é considerado simétrico.

ESTEREOISÔMEROS

É considerado um D-aminoácido aquele que apresenta seu grupamento amina à direita do carbono.

É considerado um D-aminoácido aquele que apresenta seu grupamento amina à direita do carbono.

CLASSIFICAÇÃO DOS AMINOÁCIDOS

Aminoácido Apolar: o radical sempre será um hidrocarboneto, é hidrofóbico;

Aminoácido Polar não carregado: seu radical sempre possui oxigênio, nitrogênio ou enxofre na extremidade, é hidrofílico;

Aminoácido Polar com carga positiva ou básico: radical sempre terá carga positiva, é hidrofílico;

Aminoácido Polar com carga negativa ou ácido: radical com carga negativa, é hidrofílica;

Aminoácidos essenciais: não produzimos, logo é essencial adquiri-los pela alimentação;

Aminoácido não essenciais: conseguimos produzir;

Aminoácido condicionalmente essenciais: depende da saúde do indivíduo, patologias, gravidez, fase de crescimento e etc.

BALANÇO NITROGENADO

Equilíbrio nitrogenado: quando a quantidade ingerida de aminoácidos é igual à quantidade excretada;

Balanço positivo: quando a quantidade ingerida de aminoácidos é maior do que a quantidade excretada;

Balanço negativo: quando a quantidade ingerida é menor que a quantidade excretada.

PROPRIEDADES ÁCIDO-BÁSICAS DOS AMINOÁCIDOS

Quando colocamos um aminoácido em um meio ácido, se o ácido carboxilico continua ligado ao H+ dele e a amina recebe H+, dizemos que o aminoácido tem um caráter catiônico. Já quando colocamos um aminoácido em um meio básico, se o ácido carboxilico doa H+, dizemos que seu caráter agora é aniônico.

MAS AFINAL, O QUE É/FAZ UM AMINOÁCIDO?

1. Anabolismo e catabolismo proteíco;

2. Síntese de compostos nitrogenados (bases nitrogenadas, hormônios…);

LIGAÇÃO PEPTÍDICA

Ligação entre o carbono de um ácido carboxílico e um nitrogênio do grupo amina (de outro aminoácido), liberando água.

PROTEÍNAS

São macronutrientes que realizam transporte de substâncias, ATP, contração muscular, enzimas, hormônios, regulação do metabolismo e etc. Cada autor acredita em um número determinado de aminoácidos para formar a proteína, aqui estarei utilizando a informação de que o número minimo para formar proteína é de 100 aminoácidos.

O número de ligações peptídicas é calculado a partir da quantidade de aminoácidos pela fórmula:

Número de ligações peptídicas = Número de Aminoácidos – 1

NÍVEIS ESTRUTURAIS

1- Primária: cadeia linear formada por, no mínimo, 100 aminoácidos ligados por ligações peptídicas;

2- Secundária: polos opostos se atraem, gerando dobras na cadeia. Ocorre ligação de hidrogênio entre aminoácidos próximos, podendo formar o modelo de hélice α ou folha β ;

3- Terciária: estrutura tridimensional, é funcional, formada por 1 subunidade e suas interações ocorrem entre os radicais, e não mais, na cadeia “fixa” de aminoácidos;

4- Quaternária: apresenta mais de uma subunidade;

*As estruturas secundárias, terciárias e quaternárias perdem sua estrutura com maior facilidade (com alteração de pH e de temperatura), e se perde a estrutura, perde a função.*

QUALIDADE DAS PROTEÍNAS

É calculada a partir de dois valores essenciais: digestibilidade e valor biológico. Inclusive, é por conta desses fatores que são levados em consideração que a quantidade de aminoácidos que conseguimos aproveitar no nosso organismo da CARNE ANIMAL é maior que a quantidade que aproveitamos do feijão ou da soja, por exemplo.

CLASSIFICAÇÃO DAS PROTEÍNAS

As proteínas podem ser:

1. Enzimas;

2. Contrácteis;

3. Imunes;

4. Estoque;

5. Transporte;

6. Estruturais;

7. Reguladoras;

8. Exóticas (por exemplo, proteína antifreeze).

E são classificadas em: – Simples: formadas apenas por aminoácidos; – Conjugadas: formadas por aminoácidos e lipídeos/carboidratos…; – Fibrosas: param na estrutura secundária, são pouco solúveis em água e são funcionais (por exemplo, o colágeno); – Globulares: solúveis em água, apresentam estrutura terciária ou quaternária;

MUTAÇÃO

Causada pela troca de aminoácidos, podendo não causar nenhum dano ou benefício ou trazer consequências ao indivíduo.

DESNATURAÇÃO

A perda de função e de estrutura ocorre por extremos de pH (perda de ionização) e por altas temperaturas (aumenta o estado energético das moléculas).

Referências:

Aulas da Professora de Bioquímica da Universidade de Taubaté (UNITAU): Mariana Feijó de Oliveira;

Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed, 2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.