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Bioqúmica: Enzimas e hormônios

Atualizado: 8 de jul. de 2020

ENZIMA

As enzimas são catalisadoras químicas e nem sempre são proteínas. Podem ser constituídas de ácidos nucleicos e por isso recebem o nome de riboenzimas. Quanto mais rápida for realizada a reação por meio da atividade enzimática, maior a eficiência catalítica.

  • Sítio ativo: microambiente isolado onde ocorre a reação enzimática;

  • Substrato: molécula que se liga no sítio ativo se conseguir interagir o radical de seus aminoácidos com a enzima;


CLASSIFICAÇÃO INTERNACIONAL DAS ENZIMAS

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As enzimas possuem um número de comissão enzimática, que corresponde a identificação de cada uma.


MODELO DE ENCAIXE INDUZIDO

Hoje em dia, o famoso “modelo chave e fechadura” não é mais aceito. Ele foi substituído pelo “modelo de encaixe induzido” o qual afirma que o sítio ativo é maleável e móvel, podendo se adaptar ao substrato.


FATORES QUE INTERFEREM NA REAÇÃO ENZIMÁTICA

  • Cofatores: moléculas necessárias para que a reação enzimática ocorra. Na falta ou ausência delas, a reação pode ser mais lenta ou até mesmo não ocorrer;

  • Temperatura: o ideal para que uma reação enzimática ocorra é a “temperatura ótima” que varia entre 36 e 37 graus Celsius. Quando a temperatura é muito baixa ou muito alta, como a maioria das enzimas são proteínas, elas podem desnaturar;

  • pH: assim como a temperatura, o pH ideal para que ocorra a reação é o “pH ótimo” que varia de acordo com o local que a enzima atuará. Extremos ou mudanças bruscas de pH podem desnaturá-las também;

  • Concentração do substrato: quanto mais substrato estiver disponível, mais rápido a reação atingirá seu ponto de saturação;

Km= concentração do substrato à metade da velocidade máxima da reação. Demonstra a afinidade da enzima pelo substrato;Quanto maior o Km, menor a afinidade da enzima com o substrato
  • Concentração de enzimas: quanto mais enzimas, mais rápida é a velocidade de reação;

  • Inibidores: moléculas que inibem a atividade enzimática

Irreversível: complexo enzima+inibidor; – Reversível: competitivo ou não competitivo;


HORMÔNIO

Os hormônios são moléculas sinalizadoras que controlam o funcionamento do corpo. São produzidos por glândulas endócrinas, tais como:

  • Hipotálamo/ hipófise: hormônios tróficos;

  • Tireoide: controla a velocidade do metabolismo;

  • Supra-renal: cortisona, aldosterona e adrenalina;

  • Pâncreas: glucagon e insulina;

  • Ovário/ testículo: hormônios sexuais;

Para que a sinalização ocorra, é necessário que haja uma célula receptora que irá receber o hormônio, realizar transmissão e gerar uma resposta celular. A sinalização pode ser:

  • Autócrina: própria célula que produz o hormônio, responde à ele;

  • Parócrina: célula alvo próxima da que produziu o sinalizador;

  • Endócrina: sinalizador vai pela corrente sanguínea para todo o corpo, logo as célula alvo está distante;

NATUREZA QUÍMICA DOS HORMÔNIOS

  • Peptídeos: não atravessa a membrana plasmática, o efeito é rápido mas não dura;

  • Amina: formado por um único aminoácido, pode ou não atravessar a membrana plasmática;

  • Esteroides: produzidos a partir do colesterol, lipossolúveis, atravessam a membrana plasmática;

TIPOS DE RECEPTORES HORMONAIS

  • Fixos: ficam na membrana plasmática;

  • Móveis: ficam dentro da célula (meio intracelular);

RECEPTORES

Associado à PROTEÍNA G:

Km= concentração do substrato à metade da velocidade máxima da reação. Demonstra a afinidade da enzima pelo substrato;Quanto maior o Km, menor a afinidade da enzima com o substrato

Hormônios esteroides:

Km= concentração do substrato à metade da velocidade máxima da reação. Demonstra a afinidade da enzima pelo substrato;Quanto maior o Km, menor a afinidade da enzima com o substrato

Tirosina-quirase:

Km= concentração do substrato à metade da velocidade máxima da reação. Demonstra a afinidade da enzima pelo substrato;Quanto maior o Km, menor a afinidade da enzima com o substrato
bioquímica (8)

Referências:

Aulas da Professora de Bioquímica da Universidade de Taubaté (UNITAU): Mariana Feijó de Oliveira;

Nelson, David L.; COX, Michael M. Princípios de bioquímica de Lehninger. Porto Alegre: Artmed, 2011. 6. ed. Porto Alegre: Artmed, 2014.

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